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  MINFLUX dissects the unimpeded walking of kinesin-1

Wolff, J. O., Scheiderer, L., Engelhardt, T., Engelhardt, J., Matthias, J., & Hell, S. W. (2023). MINFLUX dissects the unimpeded walking of kinesin-1. Science, 379(6636), 1004-1010. doi:10.1126/science.ade2650.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000C-CF6A-5 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000C-CF6B-4
Genre: Zeitschriftenartikel

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Science_379_2023_1004.pdf (beliebiger Volltext), 2MB
 
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Science_379_2023_1004_Suppl1.pdf (Ergänzendes Material), 3MB
 
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Science_379_2023_1004_Suppl2.zip (Ergänzendes Material), 10MB
 
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Science_379_2023_1004_Suppl2.zip
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Science_379_2023_1004_Suppl3.pdf (Ergänzendes Material), 166KB
 
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Science_379_2023_1004_Suppl3.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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Externe Referenzen

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https://www.science.org/doi/10.1126/science.ade2650 (beliebiger Volltext)
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Beschreibung:
-
OA-Status:
Keine Angabe

Urheber

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 Urheber:
Wolff, Jan O.1, Autor           
Scheiderer, Lukas1, Autor           
Engelhardt, Tobias1, Autor           
Engelhardt, Johann1, Autor           
Matthias, Jessica1, Autor           
Hell, Stefan W.1, Autor                 
Affiliations:
1Optical Nanoscopy, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_2364730              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: We introduce an interferometric MINFLUX microscope that records protein movements with up to 1.7 nanometer per millisecond spatiotemporal precision. Such precision has previously required attaching disproportionately large beads to the protein, but MINFLUX requires the detection of only about 20 photons from an approximately 1-nanometer-sized fluorophore. Therefore, we were able to study the stepping of the motor protein kinesin-1 on microtubules at up to physiological adenosine-5'-triphosphate (ATP) concentrations. We uncovered rotations of the stalk and the heads of load-free kinesin during stepping and showed that ATP is taken up with a single head bound to the microtubule and that ATP hydrolysis occurs when both heads are bound. Our results show that MINFLUX quantifies (sub)millisecond conformational changes of proteins with minimal disturbance.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2022-08-042023-01-232023-03-10
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 7
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1126/science.ade2650
URI: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36893244/
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Science
  Kurztitel : Science
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Washington, D.C. : American Association for the Advancement of Science
Seiten: - Band / Heft: 379 (6636) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1004 - 1010 Identifikator: ISSN: 0036-8075
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/991042748276600_1
 
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